Enzimas

Las enzimas son moléculas, casi siempre proteínas, que actúan como catalizadores biológicos: aceleran las reacciones químicas de los seres vivos sin consumirse en el proceso. Sin ellas, reacciones tan básicas como la digestión de un alimento o la copia del ADN serían demasiado lentas para sostener la vida. Cada enzima es muy específica y suele actuar sobre una sola molécula o un grupo reducido de ellas.

¿Qué son las enzimas?

El término fue propuesto en 1877 por Wilhelm Kühne y procede del griego en («en») y zýmē («levadura»), porque se descubrieron al estudiar la fermentación. En 1897 Eduard Buchner demostró que un extracto de levadura, sin células vivas, podía fermentar el azúcar, y en 1926 James Sumner cristalizó la ureasa y probó que las enzimas son proteínas. Más tarde se descubrió que algunas moléculas de ARN, llamadas ribozimas, también poseen actividad catalítica.

Su nombre suele terminar en -asa y alude al sustrato o a la reacción: lactasa (lactosa), lipasa (lípidos), ADN polimerasa (polimeriza ADN).

¿Cómo funcionan las enzimas?

Toda reacción química necesita superar una barrera de energía, la energía de activación. Las enzimas reducen esa barrera y, de este modo, aumentan mucho la velocidad de la reacción, pero no modifican el equilibrio final ni el balance energético.

1. La enzima se une al sustrato (la molécula sobre la que actúa) en una región llamada centro activo.
2. Se forma el complejo enzima-sustrato, en el que el sustrato queda en la posición adecuada para reaccionar.
3. La reacción se produce y el sustrato se convierte en uno o varios productos.
4. Los productos se liberan y la enzima queda libre para repetir el ciclo.

Modelos de unión

• Llave-cerradura (Emil Fischer, 1894): el sustrato encaja en el centro activo como una llave en su cerradura.
• Ajuste inducido (Daniel Koshland, 1958): la unión del sustrato modifica ligeramente la forma de la enzima hasta lograr un acoplamiento óptimo. Es el modelo más aceptado hoy.

Estructura: cofactores y coenzimas

Muchas enzimas necesitan ayuda para funcionar. La parte proteica se llama apoenzima y el componente no proteico, cofactor. Si el cofactor es un ion metálico (zinc, magnesio, hierro), se habla de cofactor inorgánico; si es una molécula orgánica, de coenzima. Muchas coenzimas derivan de vitaminas, como el NAD⁺ (niacina) o el FAD (riboflavina). La enzima completa y activa se denomina holoenzima.

Clasificación de las enzimas

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular las agrupa en seis clases según el tipo de reacción que catalizan.

Factores que influyen en la actividad enzimática

• Temperatura: al subir, la velocidad aumenta hasta un óptimo (cerca de 37 °C en la mayoría de las enzimas humanas); por encima, la proteína se desnaturaliza y pierde actividad.
• pH: cada enzima tiene un pH óptimo. La pepsina actúa en el medio ácido del estómago (pH cercano a 2), mientras que la amilasa salival lo hace casi a pH neutro.
• Concentración de sustrato: la velocidad crece hasta que todas las enzimas están ocupadas (saturación).
• Concentración de enzima: más enzima implica, en principio, más velocidad.
• Inhibidores: sustancias que reducen la actividad, de forma reversible o irreversible. Numerosos fármacos y venenos actúan así.

Ejemplos de enzimas

• Amilasa: descompone el almidón en azúcares más simples; se halla en la saliva y en el páncreas.
• Lactasa: divide la lactosa de la leche en glucosa y galactosa.
• Catalasa: degrada el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.
• ADN polimerasa: copia el ADN durante la replicación.
• Pepsina: inicia la digestión de las proteínas en el estómago.

Importancia y aplicaciones

Las enzimas regulan el metabolismo, la digestión, la replicación y la reparación del ADN, la contracción muscular y muchas otras funciones. Fuera del organismo se emplean en la elaboración de pan, queso, cerveza y yogur, en detergentes que eliminan manchas, en la industria textil y en medicina para diagnóstico y tratamiento. Los déficits enzimáticos causan enfermedades como la intolerancia a la lactosa o la fenilcetonuria.

Preguntas frecuentes

Referencias

• Nelson, D. L. y Cox, M. M. Lehninger. Principios de bioquímica. Ediciones Omega.
• Berg, J. M., Tymoczko, J. L. y Stryer, L. Bioquímica. Reverté.
• Voet, D. y Voet, J. G. Bioquímica. Editorial Médica Panamericana.