
Ejemplos de enzimas y su función
Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas de los seres vivos sin consumirse.
Las enzimas son las proteínas que aceleran casi todas las reacciones químicas de los seres vivos: copian el ADN, obtienen energía de la glucosa, fijan el carbono del aire en las plantas o eliminan sustancias tóxicas. Sin ellas, muchas reacciones vitales tardarían años en producirse. A continuación tienes más de 70 ejemplos reales de enzimas con su función, ordenados según la clasificación internacional, además de ejercicios resueltos.
¿Qué es una enzima?
Una enzima es un catalizador biológico: una molécula, casi siempre una proteína, que aumenta la velocidad de una reacción química sin consumirse en ella. Lo consigue rebajando la energía de activación, es decir, la barrera energética que hay que superar para que la reacción ocurra. La sustancia sobre la que actúa se llama sustrato y se une a una región concreta de la enzima, el centro activo.
La palabra enzima la propuso Wilhelm Kühne en 1877, del griego en (‘en’) y zýmē (‘levadura’). En 1897 Eduard Buchner demostró que un extracto de levadura sin células podía fermentar el azúcar (premio Nobel de Química en 1907), y en 1926 James B. Sumner cristalizó la ureasa y probó que era una proteína (Nobel en 1946). También existen moléculas de ARN con actividad catalítica, las ribozimas, descubiertas por Thomas Cech y Sidney Altman (Nobel en 1989).
Características de las enzimas
- Especificidad: cada enzima actúa sobre un sustrato o un tipo de enlace. Emil Fischer lo explicó en 1894 con el modelo de «llave y cerradura», y Daniel Koshland lo matizó en 1958 con el de «ajuste inducido».
- Eficacia: pueden multiplicar la velocidad de una reacción por millones o más.
- No se gastan: al terminar la reacción quedan libres para catalizar otra.
- Dependen de la temperatura y el pH: cada una tiene valores óptimos; el calor excesivo las desnaturaliza.
- Pueden necesitar cofactores (iones como el zinc o el magnesio) o coenzimas (moléculas derivadas de vitaminas, como el NAD+).
- Están reguladas: se activan o inhiben según las necesidades de la célula; muchos fármacos funcionan inhibiendo una enzima.
- Nombre en -asa en la mayoría de los casos: lipasa, polimerasa, sintasa.
Ejemplos de enzimas y su función
Oxidorreductasas (reacciones de oxidación-reducción)
| Enzima | Función |
|---|---|
| Catalasa | Descompone el peróxido de hidrógeno (agua oxigenada) en agua y oxígeno. Es la que hace burbujear el agua oxigenada sobre una herida. |
| Superóxido dismutasa | Transforma el radical superóxido en oxígeno y peróxido de hidrógeno; protege frente al daño oxidativo. |
| Glutatión peroxidasa | Elimina peróxidos usando glutatión; contiene selenio. |
| Lactato deshidrogenasa | Convierte el piruvato en lactato cuando falta oxígeno en el músculo. |
| Alcohol deshidrogenasa | Oxida el etanol a acetaldehído en el hígado. |
| Aldehído deshidrogenasa | Oxida el acetaldehído a acetato. Una variante poco activa (ALDH2) causa el enrojecimiento facial tras beber alcohol. |
| Succinato deshidrogenasa | Oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs y la cadena respiratoria. |
| HMG-CoA reductasa | Paso clave de la síntesis del colesterol; la inhiben las estatinas. |
| Ciclooxigenasas (COX-1 y COX-2) | Fabrican prostaglandinas, mediadoras de la inflamación y el dolor; las inhiben la aspirina y el ibuprofeno. |
| Monoaminooxidasa (MAO) | Degrada neurotransmisores como la serotonina y la dopamina; diana de los antidepresivos IMAO. |
| Aromatasa | Convierte andrógenos en estrógenos; sus inhibidores se usan en el cáncer de mama. |
| Xantina oxidasa | Produce ácido úrico; el alopurinol la inhibe en el tratamiento de la gota. |
| Tirosinasa | Interviene en la síntesis de la melanina, el pigmento de piel y pelo. |
| Polifenol oxidasa | Oscurece la manzana o el aguacate cortados al aire. |
| Luciferasa | Produce la luz de las luciérnagas al oxidar la luciferina. |
| Glucosa oxidasa | Oxida la glucosa; se emplea en biosensores para medir el azúcar en sangre. |
| Nitrogenasa | Convierte el nitrógeno del aire en amoniaco en bacterias como Rhizobium. |
| Peroxidasa de rábano picante | Muy usada como marcador en técnicas de laboratorio como el ELISA. |
Transferasas (trasladan grupos químicos)
| Enzima | Función |
|---|---|
| ADN polimerasa | Copia el ADN durante la replicación. |
| ARN polimerasa | Transcribe el ADN a ARN. |
| Transcriptasa inversa | Fabrica ADN a partir de ARN; la usan retrovirus como el VIH. |
| Telomerasa | Alarga los telómeros de los cromosomas. |
| Taq polimerasa | ADN polimerasa resistente al calor de la bacteria Thermus aquaticus, base de la PCR. |
| Hexoquinasa | Añade un fosfato a la glucosa al iniciar la glucólisis. |
| Fosfofructoquinasa-1 | Principal punto de control de la glucólisis. |
| Piruvato quinasa | Último paso de la glucólisis; genera ATP y piruvato. |
| Citrato sintasa | Primer paso del ciclo de Krebs: forma citrato. |
| Glucógeno sintasa | Une glucosas para almacenarlas como glucógeno. |
| Creatina quinasa | Regenera ATP en el músculo a partir de fosfocreatina; su aumento en sangre indica daño muscular. |
| Alanina aminotransferasa (ALT o GPT) | Traspasa grupos amino; su elevación en sangre indica daño hepático. |
| Aspartato aminotransferasa (AST o GOT) | Traspasa grupos amino; marcador hepático y muscular. |
| Proteína quinasa A | Fosforila proteínas en respuesta al AMP cíclico. |
| Glutatión S-transferasa | Une glutatión a tóxicos para eliminarlos. |
Hidrolasas (rompen enlaces con agua)
| Enzima | Función |
|---|---|
| Amilasa | Digiere el almidón. |
| Pepsina | Digiere proteínas en el estómago. |
| Tripsina | Digiere proteínas en el intestino. |
| Lipasa | Digiere grasas. |
| Lactasa | Rompe la lactosa en glucosa y galactosa. |
| Lisozima | Destruye la pared de las bacterias; está en las lágrimas y la saliva. La describió Alexander Fleming en 1922. |
| Acetilcolinesterasa | Elimina la acetilcolina tras el impulso nervioso; la bloquean el gas sarín y algunos insecticidas organofosforados. |
| Ureasa | Descompone la urea en amoniaco y dióxido de carbono. |
| Trombina | Convierte el fibrinógeno en fibrina para formar el coágulo. |
| Plasmina | Disuelve los coágulos de fibrina. |
| Enzima convertidora de angiotensina (ECA) | Forma angiotensina II, que sube la tensión; la inhiben fármacos como el enalapril. |
| Caspasas | Ejecutan la muerte celular programada (apoptosis). |
| Proteasa del VIH | Madura las proteínas del virus; diana de los antirretrovirales. |
| Neuraminidasa | Permite al virus de la gripe salir de la célula; la inhibe el oseltamivir. |
| Betalactamasa | Destruye antibióticos como la penicilina; causa resistencias bacterianas. |
| Enzimas de restricción (EcoRI) | Cortan el ADN en secuencias concretas; base de la ingeniería genética. |
| Cas9 | Corta el ADN guiada por un ARN; es la herramienta de edición genética CRISPR (Nobel de Química 2020 a Emmanuelle Charpentier y Jennifer Doudna). |
| Invertasa | Rompe la sacarosa; la usan las levaduras y la industria confitera. |
| Celulasa | Degrada la celulosa; la producen hongos y bacterias. |
| Pectinasa | Degrada la pectina; aclara zumos y vinos. |
| Subtilisina | Proteasa bacteriana añadida a los detergentes. |
| Glucosa-6-fosfatasa | Libera glucosa del hígado a la sangre. |
| Fosfatasa alcalina | Elimina grupos fosfato; marcador de enfermedades óseas y hepáticas. |
Liasas (rompen o forman enlaces sin agua ni oxidación)
| Enzima | Función |
|---|---|
| Rubisco | Fija el CO2 en el ciclo de Calvin de la fotosíntesis; se considera la proteína más abundante de la Tierra. |
| Anhidrasa carbónica | Convierte CO2 y agua en bicarbonato; clave para transportar el CO2 en la sangre. |
| Aldolasa | Divide la fructosa-1,6-bisfosfato en dos azúcares de tres carbonos en la glucólisis. |
| Enolasa | Forma fosfoenolpiruvato en la glucólisis. |
| Fumarasa | Convierte fumarato en malato en el ciclo de Krebs. |
| Piruvato descarboxilasa | Libera CO2 en la fermentación alcohólica de las levaduras. |
| Adenilato ciclasa | Fabrica AMP cíclico, segundo mensajero de muchas hormonas. |
Isomerasas (reorganizan una molécula)
| Enzima | Función |
|---|---|
| Triosa fosfato isomerasa | Interconvierte dos azúcares de tres carbonos en la glucólisis; es casi tan rápida como permite la difusión. |
| Fosfoglucosa isomerasa | Convierte glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. |
| Fosfoglucomutasa | Desplaza el fosfato de la glucosa entre las posiciones 1 y 6. |
| Glucosa isomerasa | Convierte glucosa en fructosa en la fabricación de jarabes edulcorantes. |
| Topoisomerasas | Desenrollan y desanudan el ADN; algunos antibióticos y antitumorales las bloquean. |
| Alanina racemasa | Produce D-alanina para la pared de las bacterias. |
Ligasas (unen moléculas usando ATP)
| Enzima | Función |
|---|---|
| ADN ligasa | Une fragmentos de ADN; imprescindible en la replicación y en ingeniería genética. |
| Aminoacil-ARNt sintetasas | Cargan cada aminoácido en su ARN de transferencia para fabricar proteínas. |
| Glutamina sintetasa | Fija amonio para formar glutamina. |
| Piruvato carboxilasa | Forma oxalacetato, punto de partida de la gluconeogénesis. |
| Acetil-CoA carboxilasa | Primer paso de la síntesis de ácidos grasos. |
| Carbamoil fosfato sintetasa I | Inicia el ciclo de la urea en el hígado. |
Translocasas (mueven iones o moléculas a través de membranas)
| Enzima | Función |
|---|---|
| ATP sintasa | Fabrica ATP aprovechando el flujo de protones en mitocondrias y cloroplastos. |
| Bomba de sodio-potasio (Na+/K+-ATPasa) | Saca sodio y mete potasio en la célula; mantiene el potencial de membrana. |
| Bomba de protones gástrica (H+/K+-ATPasa) | Acidifica el estómago; la inhibe el omeprazol. |
| Bomba de calcio SERCA | Devuelve el calcio al retículo sarcoplásmico para relajar el músculo. |
| Citocromo c oxidasa | Reduce el oxígeno a agua y bombea protones al final de la cadena respiratoria. |
Clasificación de las enzimas
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB) asigna a cada enzima un número EC y las agrupa en siete clases según la reacción que catalizan:
- Oxidorreductasas: transfieren electrones (oxidaciones y reducciones).
- Transferasas: trasladan grupos funcionales entre moléculas.
- Hidrolasas: rompen enlaces mediante agua.
- Liasas: rompen o forman enlaces sin hidrólisis ni oxidación.
- Isomerasas: cambian la disposición de los átomos de una molécula.
- Ligasas: unen dos moléculas gastando energía (ATP).
- Translocasas: mueven iones o moléculas a través de membranas; es la clase más reciente, añadida en 2018.
Ejercicios resueltos
1. ¿Qué enzima provoca las burbujas al echar agua oxigenada en una herida?
La catalasa de los tejidos, que descompone el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno gaseoso.
2. Clasifica: ADN ligasa, lipasa y alcohol deshidrogenasa.
ADN ligasa: ligasa; lipasa: hidrolasa; alcohol deshidrogenasa: oxidorreductasa.
3. ¿Sobre qué enzima actúa la aspirina?
Inhibe las ciclooxigenasas (COX), con lo que disminuye la producción de prostaglandinas y, por tanto, el dolor y la inflamación.
4. Una enzima humana trabaja de forma óptima a 37 °C. ¿Qué le ocurre si se calienta a 80 °C?
Se desnaturaliza: pierde su forma tridimensional, el centro activo deja de reconocer al sustrato y la enzima pierde su actividad.
5. ¿Por qué se usa la Taq polimerasa en la PCR y no una polimerasa humana?
Porque la PCR exige calentar repetidamente la mezcla a más de 90 °C, y la Taq, procedente de una bacteria de aguas termales, resiste esas temperaturas sin desnaturalizarse.
6. Completa: «La enzima que fija el CO2 en la fotosíntesis es la ___».
Rubisco (ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa).
Importancia de las enzimas
Las enzimas hacen posible el metabolismo: la digestión, la respiración celular, la fotosíntesis o la replicación del ADN. Su fallo origina enfermedades como la fenilcetonuria (déficit de fenilalanina hidroxilasa) o la intolerancia a la lactosa, y su medición en sangre sirve para diagnosticar daños en el hígado, el corazón o el páncreas. Gran parte de los medicamentos actúan inhibiendo enzimas, y la industria las usa para hacer pan, queso, cerveza, detergentes o biocombustibles. Si te interesan las del aparato digestivo, consulta los ejemplos de enzimas digestivas.
Preguntas frecuentes
¿Qué función cumplen las enzimas?
Aceleran las reacciones químicas de los seres vivos rebajando su energía de activación, sin consumirse en ellas. Permiten la digestión, la obtención de energía, la copia del ADN y muchos otros procesos.
¿Todas las enzimas son proteínas?
Casi todas. La excepción son las ribozimas, moléculas de ARN con actividad catalítica, como el ARN ribosómico que une los aminoácidos durante la síntesis de proteínas.
¿Cuántas clases de enzimas hay?
Siete, según la IUBMB: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas y translocasas, esta última añadida en 2018.
¿Qué factores afectan a la actividad de una enzima?
La temperatura, el pH, la concentración de sustrato y de enzima, y la presencia de activadores o inhibidores. Fuera de sus condiciones óptimas, la enzima pierde eficacia o se desnaturaliza.
¿Por qué muchas enzimas acaban en -asa?
Es la terminación convencional para nombrarlas a partir del sustrato o la reacción: la lactasa actúa sobre la lactosa y la polimerasa forma polímeros. Algunas antiguas conservan otros nombres, como la pepsina o la tripsina.
Referencias
- Nelson, D. L. y Cox, M. M. Lehninger. Principios de bioquímica. Barcelona: Omega.
- Berg, J. M., Tymoczko, J. L. y Stryer, L. Bioquímica. Barcelona: Reverté.
- Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB). Enzyme Nomenclature.
Cómo citar este artículo
Equipo de Conceptualia. (2026). «Ejemplos de enzimas y su función». Conceptualia. https://conceptualia.es/ejemplos/ejemplos-de-enzimas-y-su-funcion/
















