Aminoácidos y su función: los 22 proteicos y más ejemplos

Los aminoácidos son las piezas con las que se construyen las proteínas, pero su papel no termina ahí: de ellos derivan neurotransmisores como la serotonina y la dopamina, hormonas como la tiroxina, pigmentos como la melanina o moléculas defensivas como el glutatión. En este artículo encontrarás los 22 aminoácidos que forman parte de las proteínas, con su abreviatura y su función principal, y más de 40 ejemplos de aminoácidos y derivados con funciones específicas.

¿Qué son los aminoácidos?

Un aminoácido es una molécula orgánica que contiene un grupo amino (−NH₂) y un grupo carboxilo (−COOH). En los aminoácidos de las proteínas ambos grupos están unidos al mismo carbono, el carbono alfa, que lleva además un hidrógeno y una cadena lateral variable llamada grupo R. Esa cadena lateral es la que distingue a unos aminoácidos de otros y determina sus propiedades.

Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas. El orden en que se encadenan lo dicta el código genético. El primero en descubrirse fue la asparagina, aislada del espárrago en 1806 por los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet.

Características de los aminoácidos

Estructura común: carbono alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo R.
Quiralidad: todos los proteicos, salvo la glicina, son quirales; en las proteínas aparecen casi siempre en forma L.
Carácter anfótero: en disolución acuosa a pH fisiológico se encuentran como zwitterión (ion dipolar), con el amino protonado y el carboxilo desprotonado.
Esenciales y no esenciales: el ser humano no puede sintetizar 9 de ellos y debe obtenerlos de la dieta.
Glucogénicos y cetogénicos: según su esqueleto carbonado se convierta en glucosa o en cuerpos cetónicos. Leucina y lisina son exclusivamente cetogénicas.

Los 22 aminoácidos proteicos y su función

Aminoácido (abreviaturas)	Función destacada
Glicina (Gly, G)	El más sencillo y el único no quiral. Supone casi un tercio de los residuos del colágeno, es neurotransmisor inhibidor en la médula espinal y precursor del grupo hemo, la creatina y el glutatión.
Alanina (Ala, A)	Transporta nitrógeno del músculo al hígado en el ciclo glucosa-alanina.
Valina (Val, V) *	Aminoácido ramificado, fuente de energía muscular. Su sustitución por glutamato en la posición 6 de la β-globina causa la anemia falciforme.
Leucina (Leu, L) *	Ramificado; activa la vía mTOR, que estimula la síntesis de proteínas musculares.
Isoleucina (Ile, I) *	Ramificado; a la vez glucogénico y cetogénico, sirve como combustible muscular durante el ejercicio.
Prolina (Pro, P)	Rígida por su estructura cíclica; provoca giros en las cadenas proteicas y abunda en el colágeno, donde se hidroxila con ayuda de la vitamina C.
Metionina (Met, M) *	Inicia la síntesis de casi todas las proteínas (codón AUG) y genera la S-adenosilmetionina, principal donador de grupos metilo.
Fenilalanina (Phe, F) *	Precursora de la tirosina. Su acumulación por falta de la enzima fenilalanina hidroxilasa produce la fenilcetonuria, detectada con la prueba del talón.
Tirosina (Tyr, Y)	Precursora de dopamina, noradrenalina, adrenalina, hormonas tiroideas y melanina.
Triptófano (Trp, W) *	Precursor de la serotonina, la melatonina y la niacina (vitamina B₃).
Serina (Ser, S)	Forma parte del centro activo de las serina proteasas, se fosforila para regular enzimas y sirve para fabricar fosfolípidos y esfingolípidos.
Treonina (Thr, T) *	Punto de fosforilación y de unión de azúcares en las mucinas.
Cisteína (Cys, C)	Forma puentes disulfuro que estabilizan proteínas como la queratina y la insulina; precursora del glutatión y la taurina.
Asparagina (Asn, N)	Punto de anclaje de azúcares en la N-glicosilación de proteínas.
Glutamina (Gln, Q)	El aminoácido libre más abundante en la sangre; transporta nitrógeno y es combustible para células intestinales e inmunitarias.
Ácido aspártico o aspartato (Asp, D)	Interviene en el ciclo de la urea y en la síntesis de bases nitrogenadas; actúa como neurotransmisor excitador.
Ácido glutámico o glutamato (Glu, E)	Principal neurotransmisor excitador del sistema nervioso central, precursor del GABA y responsable del sabor umami.
Lisina (Lys, K) *	Permite el entrecruzamiento del colágeno, interviene en la síntesis de carnitina y su acetilación en las histonas regula la expresión de los genes. Es el aminoácido limitante de los cereales.
Arginina (Arg, R)	Precursora del óxido nítrico, que dilata los vasos sanguíneos; participa en el ciclo de la urea y en la síntesis de creatina.
Histidina (His, H) *	Precursora de la histamina; su anillo imidazol amortigua el pH y une el hierro en la hemoglobina.
Selenocisteína (Sec, U)	Aminoácido 21. Contiene selenio y forma parte de enzimas antioxidantes como la glutatión peroxidasa; se codifica con el codón UGA.
Pirrolisina (Pyl, O)	Aminoácido 22. Presente en algunas arqueas metanógenas y bacterias, no en humanos; se codifica con el codón UAG.

* Esencial para el ser humano adulto. Son nueve: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Ejemplos de moléculas que derivan de aminoácidos

Serotonina, del triptófano: regula el ánimo, el sueño y el apetito.
Melatonina, del triptófano: regula el ritmo circadiano.
Niacina (vitamina B₃), del triptófano.
Dopamina, de la tirosina: motivación y control del movimiento.
Noradrenalina, de la tirosina.
Adrenalina, de la tirosina: respuesta de lucha o huida.
Tiroxina (T₄) y triyodotironina (T₃), de la tirosina: metabolismo basal.
Melanina, de la tirosina: pigmento de piel y pelo.
Histamina, de la histidina: inflamación y alergia.
GABA, del glutamato: principal neurotransmisor inhibidor del cerebro.
Óxido nítrico, de la arginina: vasodilatación.
Creatina, de glicina, arginina y metionina: reserva de energía muscular.
Carnitina, de lisina y metionina: transporte de ácidos grasos a la mitocondria.
Taurina, de la cisteína: sales biliares.
Grupo hemo, de la glicina: parte de la hemoglobina.
S-adenosilmetionina, de la metionina.
Poliaminas como la putrescina, de la ornitina: crecimiento celular.

Ejemplos de péptidos formados por aminoácidos

Glutatión (glutamato, cisteína y glicina): principal antioxidante celular.
Carnosina (β-alanina e histidina): amortiguador del pH en el músculo.
Aspartamo (aspartato y fenilalanina metilada): edulcorante.
Oxitocina (9 aminoácidos): parto y lactancia.
Vasopresina (9 aminoácidos): retención de agua en el riñón.
Insulina (51 aminoácidos en dos cadenas): regula la glucosa en sangre.

Ejemplos de aminoácidos no proteicos

Ornitina, intermediaria del ciclo de la urea.
Citrulina, también del ciclo de la urea; se aisló de la sandía (Citrullus lanatus).
Homocisteína, cuyo exceso en sangre es un factor de riesgo cardiovascular.
β-alanina, componente de la carnosina y del ácido pantoténico.
L-DOPA, precursora de la dopamina y fármaco contra el párkinson; presente en las habas (Vicia faba).
5-hidroxitriptófano, intermediario de la serotonina.
Hidroxiprolina, que estabiliza la triple hélice del colágeno.
Hidroxilisina, del colágeno.
Desmosina, que entrecruza las fibras de elastina.
Ácido γ-carboxiglutámico, de los factores de coagulación dependientes de la vitamina K.
D-serina, coagonista de los receptores NMDA del cerebro.
Sarcosina (N-metilglicina).
Teanina, del té (Camellia sinensis).
Canavanina, tóxica, de la judía sable (Canavalia ensiformis).
Mimosina, de Leucaena leucocephala.
Hipoglicina A, del fruto inmaduro del aki (Blighia sapida).
Ácido kaínico, del alga roja Digenea simplex.
Ácido domoico, toxina de diatomeas Pseudo-nitzschia que causa intoxicación amnésica por marisco.
BMAA (β-N-metilamino-L-alanina), producida por cianobacterias.
Selenometionina, forma del selenio en cereales y levaduras.

Clasificación de los aminoácidos

Según su grupo R	Aminoácidos
Apolares alifáticos	Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina
Aromáticos	Fenilalanina, tirosina, triptófano
Polares sin carga	Serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina
Con carga positiva (básicos)	Lisina, arginina, histidina
Con carga negativa (ácidos)	Aspartato, glutamato

Según la nutrición se dividen en esenciales, no esenciales y condicionalmente esenciales (arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina y tirosina, necesarios en la dieta en situaciones como el crecimiento, la enfermedad o el estrés).

Ejercicios resueltos

★ Practica paso a paso

1. ¿De qué aminoácido se obtiene la serotonina?

Del triptófano, que se hidroxila a 5-hidroxitriptófano y después se descarboxila.

2. Indica cuáles son esenciales: alanina, lisina, glutamato, valina.

Son esenciales lisina y valina; alanina y glutamato los sintetiza el organismo.

3. ¿Cuántos enlaces peptídicos tiene la oxitocina, formada por 9 aminoácidos?

Una cadena lineal de n aminoácidos tiene n − 1 enlaces: 8 enlaces peptídicos.

4. Clasifica según su grupo R: aspartato, fenilalanina, lisina, serina.

Aspartato: ácido; fenilalanina: aromático; lisina: básico; serina: polar sin carga.

5. ¿Qué aminoácido inicia la síntesis de proteínas y con qué codón?

La metionina, codificada por el codón AUG.

6. ¿Por qué la glicina no tiene isómeros L y D?

Porque su grupo R es un átomo de hidrógeno: el carbono alfa tiene dos sustituyentes iguales y no es quiral.

Importancia de los aminoácidos

Sin aminoácidos no habría proteínas: ni enzimas, ni anticuerpos, ni colágeno, ni hemoglobina. Además, son la fuente de nitrógeno del organismo y materia prima de neurotransmisores, hormonas y vitaminas. Por eso una dieta equilibrada debe aportar los nueve esenciales, algo que se consigue con proteínas animales o combinando legumbres y cereales, cuyos perfiles se complementan (los cereales son pobres en lisina y las legumbres, en metionina). Su estudio es básico en bioquímica, nutrición, medicina y en el conjunto de las biomoléculas.

Preguntas frecuentes

¿Cuántos aminoácidos forman las proteínas?

Veinte aminoácidos estándar codificados por el código genético, más la selenocisteína y la pirrolisina, que se incorporan en casos especiales; en total, 22.

¿Cuáles son los aminoácidos esenciales?

Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. El cuerpo humano no puede fabricarlos y deben llegar con la dieta.

¿Qué función tienen los aminoácidos en el cuerpo?

Forman las proteínas y además son precursores de neurotransmisores, hormonas, pigmentos, vitaminas y antioxidantes, y sirven como fuente de energía y de nitrógeno.

¿Qué aminoácido ayuda a dormir?

El triptófano, porque es precursor de la serotonina y de la melatonina, la hormona que regula el ciclo sueño-vigilia.

¿Qué son los aminoácidos ramificados?

Leucina, isoleucina y valina, llamados así por su cadena lateral ramificada. Se metabolizan sobre todo en el músculo.

Referencias

Nelson, D. L. y Cox, M. M. Lehninger. Principios de bioquímica. Omega.
Berg, J. M., Tymoczko, J. L. y Stryer, L. Bioquímica. Reverté.
Organización Mundial de la Salud, FAO y UNU. Protein and Amino Acid Requirements in Human Nutrition. WHO Technical Report Series 935, 2007.

Cómo citar este artículo

Equipo de Conceptualia. (2026). «Ejemplos de aminoácidos y su función». Conceptualia. https://conceptualia.es/ejemplos/ejemplos-de-aminoacidos-y-su-funcion/

Sobre el autor

Conceptualia — El equipo editorial de Conceptualia redacta y revisa cada concepto para que sea claro, riguroso y útil, con ejemplos y ejercicios cuando ayudan a entenderlo.