Ejemplos de enzimas digestivas
Las enzimas digestivas descomponen los alimentos en moléculas pequeñas que el intestino puede absorber.
Las enzimas digestivas son proteínas que rompen los alimentos en moléculas lo bastante pequeñas como para que el intestino las absorba: convierten el almidón en glucosa, las proteínas en aminoácidos y las grasas en ácidos grasos y glicerol. Se producen a lo largo de todo el tubo digestivo, desde la boca hasta el intestino delgado. En este artículo encontrarás más de 50 ejemplos reales, ordenados por órgano, con el sustrato sobre el que actúa cada una.
¿Qué son las enzimas digestivas?
Son enzimas de tipo hidrolasa: catalizan reacciones de hidrólisis, es decir, rompen enlaces químicos añadiendo una molécula de agua. Actúan sobre los tres grandes grupos de nutrientes —glúcidos, proteínas y lípidos— y sobre los ácidos nucleicos. Sin ellas, la digestión de una comida tardaría muchísimo, porque la reacción espontánea a temperatura corporal es extremadamente lenta.
La primera enzima descrita fue precisamente digestiva: en 1833 Anselme Payen y Jean-François Persoz aislaron la «diastasa» (una amilasa) de la malta, y en 1836 Theodor Schwann describió la pepsina del jugo gástrico. El término enzima, del griego ‘en la levadura’, lo acuñó Wilhelm Kühne en 1877.
Características
- Especificidad: cada una reconoce un tipo de enlace (la lactasa solo hidroliza la lactosa).
- pH óptimo propio: la pepsina trabaja en el medio muy ácido del estómago (pH aproximado 1,5-2), mientras que las pancreáticas necesitan un medio ligeramente básico (pH 7-8), que aporta el bicarbonato.
- Muchas se segregan inactivas (zimógenos o proenzimas: pepsinógeno, tripsinógeno) para no digerir el órgano que las fabrica.
- Actúan fuera de las células (en la luz del tubo digestivo) o en la membrana del borde en cepillo de los enterocitos.
- Nombre terminado en -asa en la mayoría de los casos (amilasa, lipasa), aunque algunas conservan nombres antiguos (pepsina, tripsina).
Ejemplos de enzimas digestivas humanas
En la boca
| Enzima | Origen y acción |
|---|---|
| Amilasa salival (ptialina) | Glándulas salivales. Inicia la digestión del almidón y lo transforma en maltosa, maltotriosa y dextrinas. |
| Lipasa lingual | Glándulas de von Ebner de la lengua. Hidroliza triglicéridos; actúa sobre todo ya en el estómago y es relevante en el lactante. |
En el estómago
| Enzima | Origen y acción |
|---|---|
| Pepsina | Se segrega como pepsinógeno por las células principales y se activa con el ácido clorhídrico. Corta las proteínas en péptidos. |
| Gastricsina (pepsina C) | Proteasa gástrica emparentada con la pepsina. |
| Lipasa gástrica | Células principales. Digiere una parte de las grasas de la dieta. |
| Quimosina (renina) | Propia del estómago de los rumiantes lactantes; coagula la caseína de la leche. Es el componente activo del cuajo para hacer queso. |
En el páncreas (jugo pancreático)
| Enzima | Sustrato y productos |
|---|---|
| Amilasa pancreática | Almidón y glucógeno → maltosa, maltotriosa y dextrinas límite. |
| Lipasa pancreática | Triglicéridos → monoglicéridos y ácidos grasos (necesita la colipasa y las sales biliares). |
| Fosfolipasa A2 | Fosfolípidos → lisofosfolípidos y ácidos grasos. |
| Colesterol esterasa | Ésteres de colesterol → colesterol y ácidos grasos. |
| Tripsina | Proteínas y péptidos; además activa al resto de proenzimas pancreáticas. |
| Quimotripsina | Proteínas, cortando junto a aminoácidos aromáticos. |
| Elastasa | Proteínas como la elastina. |
| Carboxipeptidasa A | Separa aminoácidos del extremo carboxilo de los péptidos. |
| Carboxipeptidasa B | Igual que la anterior, sobre aminoácidos básicos (lisina, arginina). |
| Ribonucleasa | ARN → nucleótidos. |
| Desoxirribonucleasa | ADN → nucleótidos. |
En el intestino delgado (borde en cepillo)
| Enzima | Sustrato y productos |
|---|---|
| Enteropeptidasa (enterocinasa) | Activa el tripsinógeno y lo convierte en tripsina. |
| Lactasa | Lactosa → glucosa + galactosa. |
| Sacarasa | Sacarosa → glucosa + fructosa. |
| Isomaltasa | Enlaces α-1,6 de las dextrinas límite → glucosa. |
| Maltasa-glucoamilasa | Maltosa y oligosacáridos → glucosa. |
| Trehalasa | Trehalosa (azúcar de las setas) → dos moléculas de glucosa. |
| Aminopeptidasas | Separan aminoácidos del extremo amino de los péptidos. |
| Dipeptidasas y tripeptidasas | Dipéptidos y tripéptidos → aminoácidos libres. |
| Dipeptidil peptidasa IV | Libera dipéptidos de ciertos péptidos. |
| Fosfatasa alcalina intestinal | Elimina grupos fosfato de diversas moléculas. |
| Nucleotidasas y nucleosidasas | Nucleótidos → nucleósidos → bases, azúcares y fosfato. |
Proenzimas (zimógenos) y sus formas activas
- Pepsinógeno → pepsina (por el ácido clorhídrico).
- Tripsinógeno → tripsina (por la enteropeptidasa).
- Quimotripsinógeno → quimotripsina (por la tripsina).
- Proelastasa → elastasa (por la tripsina).
- Procarboxipeptidasas → carboxipeptidasas (por la tripsina).
- Profosfolipasa A2 → fosfolipasa A2 (por la tripsina).
- Procolipasa → colipasa (por la tripsina; es un cofactor, no una enzima).
Enzimas digestivas presentes en alimentos
- Papaína, de la papaya.
- Bromelina, de la piña.
- Actinidina, del kiwi.
- Ficina, del látex de la higuera.
- Zingibaína, del jengibre.
- Amilasas de la miel y de los cereales germinados (malta).
Enzimas digestivas en otros seres vivos
- Celulasas de los microorganismos del rumen de vacas, ovejas y cabras.
- Celulasas de los simbiontes intestinales de las termitas.
- Nepentesinas, proteasas de las jarras de las plantas carnívoras del género Nepenthes.
- Proteasas y quitinasas de la dionea o atrapamoscas (Dionaea muscipula).
- β-glucuronidasa y sulfatasa del jugo digestivo del caracol Helix pomatia, empleadas en laboratorio.
- Quitinasa ácida del estómago de muchos mamíferos insectívoros, que ataca el exoesqueleto de los insectos.
Usos médicos y comerciales
- Pancreatina o pancrelipasa: mezcla de enzimas pancreáticas para la insuficiencia pancreática exocrina y la fibrosis quística.
- Lactasa en comprimidos y leches «sin lactosa».
- Alfa-galactosidasa, para reducir los gases de las legumbres.
- Quimosina obtenida por fermentación, que sustituye al cuajo animal en quesería.
- Amilasa y lipasa en sangre como marcadores de pancreatitis.
Tipos de enzimas digestivas
- Carbohidrasas o glucosidasas: digieren glúcidos (amilasas, lactasa, sacarasa, maltasa).
- Proteasas o peptidasas: digieren proteínas. Se dividen en endopeptidasas, que cortan por dentro de la cadena (pepsina, tripsina), y exopeptidasas, que cortan por los extremos (carboxipeptidasas, aminopeptidasas).
- Lipasas y esterasas: digieren grasas y ésteres (lipasa pancreática, fosfolipasa).
- Nucleasas: digieren ácidos nucleicos (ribonucleasa, desoxirribonucleasa).
Ejercicios resueltos
1. ¿Qué enzima empieza a digerir el pan cuando lo masticamos?
El pan es rico en almidón, y la primera enzima que actúa sobre él es la amilasa salival o ptialina.
2. ¿Qué productos se obtienen al hidrolizar la lactosa y qué enzima lo hace?
La lactasa rompe la lactosa en glucosa y galactosa.
3. Clasifica como proteasa, lipasa o carbohidrasa: tripsina, sacarasa, fosfolipasa A2.
Tripsina: proteasa; sacarasa: carbohidrasa; fosfolipasa A2: lipasa (actúa sobre fosfolípidos).
4. ¿Por qué la pepsina deja de actuar al llegar al duodeno?
Porque su pH óptimo es muy ácido y en el duodeno el bicarbonato pancreático eleva el pH; en ese medio la pepsina se inactiva.
5. Una persona con déficit de lactasa toma un vaso de leche. ¿Qué le ocurre?
La lactosa no se digiere, llega al colon y las bacterias la fermentan, lo que produce gases, hinchazón y diarrea: es la intolerancia a la lactosa.
6. ¿Qué enzima activa la tripsina y por qué es tan importante este paso?
La enteropeptidasa del duodeno. Es clave porque la tripsina activa, a su vez, al resto de proenzimas pancreáticas (quimotripsinógeno, procarboxipeptidasas, proelastasa).
Importancia
Las enzimas digestivas permiten aprovechar los nutrientes de la dieta. Su déficit causa trastornos frecuentes: la intolerancia a la lactosa, el déficit congénito de sacarasa-isomaltasa o la insuficiencia pancreática exocrina, que provoca heces grasas y pérdida de peso. Por otro lado, su activación prematura dentro del páncreas está en el origen de la pancreatitis aguda. Comprender cómo funcionan ayuda a entender el aparato digestivo y el metabolismo, y tiene aplicaciones en la industria alimentaria. Para conocer otras enzimas del organismo, consulta los ejemplos de enzimas y su función.
Preguntas frecuentes
¿Cuáles son las principales enzimas digestivas?
Las más importantes son la amilasa (almidón), la pepsina, la tripsina y la quimotripsina (proteínas), la lipasa (grasas) y las disacaridasas del intestino, como la lactasa, la sacarasa y la maltasa.
¿Dónde se producen las enzimas digestivas?
En las glándulas salivales, el estómago, el páncreas y la mucosa del intestino delgado. El páncreas es el órgano que fabrica la mayor variedad de ellas.
¿La bilis es una enzima digestiva?
No. La bilis no contiene enzimas digestivas; sus sales biliares emulsionan las grasas en gotas pequeñas para que la lipasa pancreática pueda actuar mejor.
¿Qué es un zimógeno?
Es la forma inactiva en que se segregan algunas enzimas, como el pepsinógeno o el tripsinógeno, para que no digieran el propio órgano que las produce. Se activan al llegar a la luz del tubo digestivo.
¿El ser humano puede digerir la celulosa?
No, porque no produce celulasas. La fibra llega al colon, donde parte de ella es fermentada por las bacterias de la microbiota, que generan ácidos grasos de cadena corta.
Referencias
- Hall, J. E. y Hall, M. E. Guyton y Hall. Tratado de fisiología médica. Barcelona: Elsevier.
- Nelson, D. L. y Cox, M. M. Lehninger. Principios de bioquímica. Barcelona: Omega.
- Tortora, G. J. y Derrickson, B. Principios de anatomía y fisiología. Madrid: Editorial Médica Panamericana.
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