Ejemplos de coenzimas
Las coenzimas son moléculas orgánicas que ayudan a las enzimas a catalizar reacciones transportando electrones o grupos químicos.
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que ayudan a las enzimas a catalizar reacciones, transportando electrones, átomos o grupos químicos de una molécula a otra. Sin ellas, muchas enzimas son inactivas. Buena parte de las coenzimas humanas se fabrican a partir de vitaminas del grupo B, por eso su carencia causa enfermedades como el beriberi o la pelagra. Aquí tienes más de 70 ejemplos organizados por origen, función y enzima con la que trabajan.
¿Qué son las coenzimas?
Una coenzima es un cofactor orgánico, no proteico y de bajo peso molecular, que se une a una enzima para que esta pueda actuar. La parte proteica sin su cofactor se llama apoenzima, y el conjunto activo, holoenzima. A diferencia de la enzima, la coenzima suele modificarse químicamente durante la reacción (por ejemplo, NAD+ pasa a NADH) y debe regenerarse en otra reacción.
El término combina el prefijo latino co- («junto con») y enzima. La primera coenzima identificada fue la «cozimasa» (hoy NAD+), descubierta por Arthur Harden y William John Young en 1906 en extractos de levadura; Harden compartió el Nobel de Química de 1929 con Hans von Euler-Chelpin. Fritz Lipmann recibió el Nobel de Medicina de 1953 por descubrir la coenzima A.
Características
- Son moléculas orgánicas, a diferencia de los cofactores inorgánicos como los iones Mg2+, Zn2+ o Fe2+.
- Son termoestables y mucho más pequeñas que la enzima.
- Actúan como transportadores de electrones (redox) o de grupos (acilo, metilo, amino, carboxilo, un carbono).
- Una misma coenzima sirve a muchas enzimas distintas.
- Se reciclan: se usan en cantidades catalíticas y se regeneran continuamente.
- Pueden unirse de forma laxa (cosustratos, como NAD+) o firme y a veces covalente (grupos prostéticos, como el FAD de la succinato deshidrogenasa o la biotina).
Ejemplos de coenzimas derivadas de vitaminas
| Vitamina | Coenzima | Función | Carencia |
|---|---|---|---|
| B1 (tiamina) | Tiamina pirofosfato (TPP) | Descarboxilación de α-cetoácidos; transcetolación | Beriberi, síndrome de Wernicke-Korsakoff |
| B2 (riboflavina) | FMN (flavín mononucleótido) | Reacciones redox | Ariboflavinosis |
| B2 (riboflavina) | FAD (flavín adenín dinucleótido) | Reacciones redox | Ariboflavinosis |
| B3 (niacina) | NAD+ (nicotinamida adenín dinucleótido) | Transporte de hidruro en el catabolismo | Pelagra |
| B3 (niacina) | NADP+ | Poder reductor en biosíntesis | Pelagra |
| B5 (ácido pantoténico) | Coenzima A (CoA) | Transporte de grupos acilo | Muy rara |
| B5 (ácido pantoténico) | 4′-fosfopanteteína (en la proteína transportadora de acilos) | Síntesis de ácidos grasos | Muy rara |
| B6 (piridoxina) | Piridoxal fosfato (PLP) | Transaminación y descarboxilación de aminoácidos | Anemia, neuropatía, convulsiones |
| B7 (biotina) | Biotina (carboxibiotina) | Carboxilaciones | Dermatitis, alopecia |
| B9 (ácido fólico) | Tetrahidrofolato (THF) | Transferencia de unidades de un carbono | Anemia megaloblástica, defectos del tubo neural |
| B12 (cobalamina) | Metilcobalamina | Transferencia de metilos | Anemia perniciosa, neuropatía |
| B12 (cobalamina) | Adenosilcobalamina | Reordenamientos de esqueleto carbonado | Anemia perniciosa |
| C (ácido ascórbico) | Ascorbato | Reductor de hidroxilasas | Escorbuto |
| K | Vitamina K hidroquinona | γ-carboxilación de factores de coagulación | Hemorragias |
Ejemplos de coenzimas no vitamínicas
- ATP (adenosín trifosfato): dona grupos fosfato y energía.
- S-adenosilmetionina (SAM): principal donador de grupos metilo.
- Coenzima Q10 (ubiquinona): transporta electrones en la cadena respiratoria.
- Tetrahidrobiopterina (BH4): cofactor de hidroxilasas de aminoácidos aromáticos.
- Ácido lipoico (lipoamida): transfiere grupos acilo y electrones.
- PAPS (3′-fosfoadenosina-5′-fosfosulfato): donador de sulfato.
- UDP-glucosa: forma activada de la glucosa para sintetizar glucógeno.
- CDP-colina: precursor activado de la fosfatidilcolina.
- Glutatión: cofactor de la glutatión peroxidasa.
- Grupo hemo: grupo prostético de citocromos y catalasa.
- Cofactor de molibdeno (molibdopterina): en la xantina oxidasa y la sulfito oxidasa.
- Plastoquinona: transportador de electrones en la fotosíntesis.
- Menaquinona: transportador de electrones en bacterias.
- PQQ (pirroloquinolina quinona): cofactor redox de deshidrogenasas bacterianas.
- Topaquinona (TPQ): en las amina oxidasas de cobre.
- Triptófano triptofilquinona (TTQ): en la metilamina deshidrogenasa bacteriana.
- Lisina tirosilquinona (LTQ): en la lisil oxidasa.
- Coenzima F420: transportador de hidruro en arqueas metanógenas.
- Coenzima M: transporta grupos metilo en la metanogénesis.
- Coenzima B: donador de electrones en el último paso de la metanogénesis.
- Coenzima F430: grupo prostético con níquel de la metil-coenzima M reductasa.
- Metanofurano y tetrahidrometanopterina: portadores de un carbono en metanógenas.
Ejemplos de formas activas y cargadas
- NADH y NADPH, formas reducidas de NAD+ y NADP+.
- FADH2 y FMNH2, formas reducidas de las flavinas.
- Ubiquinol (QH2), forma reducida de la coenzima Q.
- Acetil-CoA, que lleva el grupo acetilo al ciclo de Krebs.
- Malonil-CoA, precursor de la síntesis de ácidos grasos.
- Succinil-CoA, intermediario del ciclo de Krebs y de la síntesis del hemo.
- N5,N10-metilén-THF y 5-metil-THF, portadores de un carbono.
Ejemplos de enzimas y su coenzima
| Enzima | Coenzima |
|---|---|
| Complejo piruvato deshidrogenasa | TPP, lipoamida, CoA, FAD y NAD+ |
| Complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa | TPP, lipoamida, CoA, FAD y NAD+ |
| Lactato deshidrogenasa | NADH / NAD+ |
| Alcohol deshidrogenasa | NAD+ (y Zn2+) |
| Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa | NAD+ |
| Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa | NADP+ |
| HMG-CoA reductasa | NADPH |
| Ácido graso sintasa | 4′-fosfopanteteína y NADPH |
| Succinato deshidrogenasa (complejo II) | FAD unido covalentemente |
| Acil-CoA deshidrogenasa | FAD |
| Alanina y aspartato aminotransferasas (ALT y AST) | PLP |
| Glucógeno fosforilasa | PLP |
| Glutamato descarboxilasa (produce GABA) | PLP |
| Descarboxilasa de aminoácidos aromáticos (dopamina, serotonina) | PLP |
| Transcetolasa | TPP |
| Piruvato carboxilasa | Biotina |
| Acetil-CoA carboxilasa | Biotina |
| Propionil-CoA carboxilasa | Biotina |
| Metionina sintasa | Metilcobalamina y 5-metil-THF |
| Metilmalonil-CoA mutasa | Adenosilcobalamina |
| Timidilato sintasa | N5,N10-metilén-THF |
| Fenilalanina, tirosina y triptófano hidroxilasas | BH4 |
| Óxido nítrico sintasa | BH4, FAD, FMN, NADPH y hemo |
| Prolil-4-hidroxilasa (colágeno) | Ascorbato |
| Dopamina β-hidroxilasa | Ascorbato |
| Catecol-O-metiltransferasa (COMT) | SAM |
| γ-glutamil carboxilasa | Vitamina K hidroquinona |
| Xantina oxidasa | Cofactor de molibdeno y FAD |
| Metil-coenzima M reductasa | F430, coenzima M y coenzima B |
Clasificación de las coenzimas
- Según su función: transportadoras de electrones (NAD+, NADP+, FAD, FMN, coenzima Q) y transportadoras de grupos (CoA: acilos; PLP: aminos; biotina: carboxilos; THF: un carbono; SAM: metilos; TPP: aldehídos).
- Según su unión: cosustratos, que entran y salen de la enzima (NAD+, CoA, ATP), y grupos prostéticos, unidos de forma permanente (FAD en flavoproteínas, biotina, hemo).
- Según su origen: vitamínicas (derivadas de vitaminas hidrosolubles o de la vitamina K) y no vitamínicas, que el organismo sintetiza por completo.
Ejercicios resueltos
1. ¿De qué vitamina deriva el NAD+ y qué enfermedad causa su carencia?
Deriva de la niacina (vitamina B3), y su carencia produce pelagra.
2. Clasifica como transportadora de electrones o de grupos: FAD, coenzima A, PLP, ubiquinona.
De electrones: FAD y ubiquinona. De grupos: coenzima A (acilos) y PLP (aminos).
3. Completa: apoenzima + coenzima = …
Holoenzima, la forma activa de la enzima.
4. ¿Cuántas coenzimas necesita el complejo piruvato deshidrogenasa y cuáles son?
Cinco: TPP, lipoamida, coenzima A, FAD y NAD+.
5. ¿Es el Mg2+ una coenzima?
No: es un cofactor inorgánico (ion metálico); las coenzimas son orgánicas.
6. ¿Qué coenzima necesitan las transaminasas ALT y AST?
El piridoxal fosfato (PLP), derivado de la vitamina B6.
Importancia de las coenzimas
Las coenzimas son imprescindibles para el metabolismo: sin NAD+, FAD y coenzima Q no funcionaría la respiración celular, y sin CoA no podrían oxidarse ni sintetizarse los ácidos grasos. Explican por qué necesitamos vitaminas en cantidades tan pequeñas, ya que se reciclan, y están en la base del diagnóstico de déficits nutricionales y de enfermedades metabólicas. Además, algunos fármacos actúan sobre enzimas dependientes de coenzimas: el metotrexato inhibe la dihidrofolato reductasa y los anticoagulantes cumarínicos bloquean el reciclaje de la vitamina K.
Preguntas frecuentes
¿Qué diferencia hay entre coenzima y cofactor?
Cofactor es el término general para cualquier componente no proteico que necesita una enzima; puede ser un ion inorgánico o una molécula orgánica. Las coenzimas son los cofactores orgánicos.
¿Todas las vitaminas son coenzimas?
No. Las del grupo B son precursoras de coenzimas, y también la vitamina K, pero las vitaminas A y D actúan sobre todo como hormonas o pigmentos.
¿Qué es un grupo prostético?
Es un cofactor unido de forma muy firme, a veces covalente, a la enzima, como el FAD de la succinato deshidrogenasa, la biotina o el grupo hemo.
¿La coenzima Q10 es una vitamina?
No. El organismo la sintetiza por sí mismo; es una quinona liposoluble que transporta electrones en la membrana interna mitocondrial.
¿Por qué se consumen tan pocas cantidades de coenzimas?
Porque se regeneran tras cada reacción: una misma molécula de NAD+ puede reducirse y oxidarse muchas veces.
Referencias
- Nelson, D. L. y Cox, M. M. Lehninger. Principios de bioquímica. Barcelona: Omega.
- Berg, J. M., Tymoczko, J. L. y Stryer, L. Bioquímica. Barcelona: Reverté.
- Voet, D. y Voet, J. G. Bioquímica. Buenos Aires: Editorial Médica Panamericana.
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