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Ejemplos de proteínas
Ejemplos 10 min de lectura

Ejemplos de proteínas

Ochenta y seis proteínas reales, del colágeno a la hemoglobina, clasificadas por función con su estructura y ejercicios.

Última revisión: octubre de 2026 Por Conceptualia Categoría: Ejemplos

Las proteínas son las moléculas que más trabajo hacen en los seres vivos: forman el pelo y los tendones, aceleran las reacciones químicas, transportan el oxígeno, defienden al cuerpo de las infecciones y transmiten señales entre células. Todas se construyen con el mismo alfabeto de aminoácidos, pero su forma decide su función. Aquí tienes 86 ejemplos de proteínas reales agrupadas por función, con ejercicios resueltos.

¿Qué es una proteína?

Una proteína es una macromolécula formada por una o varias cadenas de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con liberación de una molécula de agua. Las cadenas cortas (menos de unos 50 aminoácidos) suelen llamarse péptidos; las largas, polipéptidos o proteínas.

El código genético especifica 20 aminoácidos estándar (más la selenocisteína y la pirrolisina en casos especiales). Nueve son esenciales para el ser humano adulto porque no podemos fabricarlos: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

La palabra procede del griego prōteîos, ‘primario, de primera importancia’. La propuso Jöns Jacob Berzelius en 1838 y la difundió el químico neerlandés Gerardus Mulder. Junto con los carbohidratos, los lípidos y los ácidos nucleicos, forman el grupo de las biomoléculas orgánicas.

Características

Nivel estructural Qué describe Ejemplo
Primaria Secuencia lineal de aminoácidos Las 51 unidades de la insulina
Secundaria Plegamiento local: hélice α y lámina β Hélice α de la queratina; lámina β de la fibroína
Terciaria Forma tridimensional completa de una cadena Mioglobina (globular)
Cuaternaria Unión de varias cadenas Hemoglobina: 2 cadenas α y 2 β
  • Composición: contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; casi todas, también azufre (en la cisteína y la metionina).
  • Especificidad: cada proteína tiene una forma concreta que encaja con otras moléculas, como una llave en su cerradura.
  • Desnaturalización: el calor, los ácidos o los disolventes deshacen su forma y les hacen perder la función, aunque la secuencia se mantiene.
  • Formas: las fibrosas son alargadas e insolubles (colágeno); las globulares son compactas y suelen ser solubles (enzimas, hemoglobina).

86 ejemplos de proteínas por su función

Proteínas estructurales (10)

  • Colágeno: la más abundante de los mamíferos; da resistencia a piel, huesos, tendones y cartílago.
  • Alfa-queratina: forma el pelo, las uñas y la capa externa de la piel.
  • Beta-queratina: plumas, picos y escamas de aves y reptiles.
  • Elastina: permite que arterias, pulmones y piel se estiren y recuperen su forma.
  • Fibroína: núcleo del hilo de seda del gusano Bombyx mori.
  • Sericina: «goma» que mantiene unidos los filamentos de seda.
  • Tubulina: forma los microtúbulos del citoesqueleto y del huso mitótico.
  • Espectrina: red interna que da flexibilidad al glóbulo rojo.
  • Laminina: componente de la lámina basal que sostiene los epitelios.
  • Vimentina: filamento intermedio de fibroblastos y otras células.

Enzimas (16)

  • Amilasa salival (ptialina): inicia la digestión del almidón en la boca.
  • Pepsina: digiere proteínas en el estómago.
  • Tripsina y quimotripsina: enzimas pancreáticas que cortan proteínas en el intestino.
  • Lipasa pancreática: descompone las grasas de la dieta.
  • Lactasa: rompe la lactosa; su déficit causa intolerancia a la lactosa.
  • Lisozima: destruye la pared de algunas bacterias; está en lágrimas, saliva y clara de huevo.
  • Catalasa: transforma el agua oxigenada en agua y oxígeno (por eso burbujea en una herida).
  • ADN polimerasa: copia el ADN antes de la división celular.
  • ARN polimerasa: transcribe el ADN a ARN.
  • ADN ligasa: une fragmentos de ADN.
  • Helicasa: separa las dos hebras de la doble hélice.
  • Rubisco: fija el CO2 en la fotosíntesis; se considera la proteína más abundante de la Tierra.
  • ATP sintasa: fabrica ATP en mitocondrias y cloroplastos.
  • Anhidrasa carbónica: convierte CO2 y agua en bicarbonato; una de las enzimas más rápidas que se conocen.
  • Hexoquinasa: cataliza el primer paso de la glucólisis.

Proteínas de transporte y almacenamiento (10)

  • Hemoglobina: lleva el oxígeno en los glóbulos rojos.
  • Mioglobina: almacena oxígeno en el músculo.
  • Albúmina sérica: la proteína más abundante del plasma; transporta ácidos grasos y fármacos.
  • Transferrina: transporta el hierro por la sangre.
  • Ferritina: almacena hierro en el hígado y otros tejidos.
  • Bomba de sodio-potasio (Na+/K+-ATPasa): mantiene el potencial de membrana.
  • Acuaporinas: canales de agua de la membrana celular.
  • GLUT4: transportador de glucosa del músculo y el tejido adiposo, regulado por la insulina.
  • Citocromo c: transfiere electrones en la cadena respiratoria.
  • Apolipoproteína B-100: proteína de las lipoproteínas LDL que transportan colesterol.

Hormonas proteicas y peptídicas (12)

  • Insulina: baja la glucosa en sangre; la produce el páncreas.
  • Glucagón: eleva la glucosa en sangre.
  • Somatotropina u hormona del crecimiento.
  • Prolactina: estimula la producción de leche.
  • Oxitocina: péptido que provoca las contracciones del parto.
  • Vasopresina u hormona antidiurética: hace que el riñón retenga agua.
  • Leptina: producida por el tejido adiposo, informa de saciedad.
  • Eritropoyetina (EPO): estimula la formación de glóbulos rojos.
  • Calcitonina: reduce el calcio en sangre.
  • Parathormona: aumenta el calcio en sangre.
  • Tirotropina (TSH): estimula la glándula tiroides.
  • Gonadotropina coriónica humana (hCG): la que detectan los test de embarazo.

Defensa y coagulación (10)

  • Inmunoglobulina G (IgG): el anticuerpo más abundante; atraviesa la placenta.
  • Inmunoglobulina A (IgA): protege las mucosas y pasa a la leche materna.
  • Inmunoglobulina M (IgM): la primera que se produce ante una infección.
  • Inmunoglobulina E (IgE): implicada en alergias y defensa frente a parásitos.
  • Inmunoglobulina D (IgD): receptor en la superficie de los linfocitos B.
  • Interferones: señales antivirales entre células.
  • Perforina: abre poros en células infectadas; la usan linfocitos T citotóxicos y células NK.
  • Fibrinógeno: se convierte en fibrina y forma el coágulo.
  • Trombina: enzima que transforma el fibrinógeno en fibrina.
  • Factor VIII: su carencia causa la hemofilia A.

Proteínas motoras y contráctiles (7)

  • Actina y miosina: se deslizan entre sí para contraer el músculo.
  • Troponina: regula la contracción; su presencia en sangre es un marcador de infarto.
  • Tropomiosina: bloquea o libera los puntos de unión de la actina.
  • Titina: la proteína más grande conocida del cuerpo humano, con unos 34.000 aminoácidos.
  • Dineína: mueve cilios y flagelos.
  • Cinesina: «camina» por los microtúbulos transportando vesículas.

Proteínas de reserva de los alimentos (9)

  • Ovoalbúmina: más de la mitad de la proteína de la clara de huevo.
  • Caseína: alrededor del 80 % de la proteína de la leche de vaca; base del queso.
  • Alfa-lactoalbúmina y beta-lactoglobulina: proteínas del suero de la leche.
  • Gliadina y glutenina: forman el gluten del trigo.
  • Zeína: proteína de reserva del maíz.
  • Hordeína: proteína de reserva de la cebada.
  • Legumina: reserva de las semillas de guisante y otras legumbres.

Receptores y señalización (6)

  • Rodopsina: pigmento de los bastones de la retina que capta la luz.
  • Receptor de insulina: recibe la señal de la hormona en la membrana.
  • Receptor nicotínico de acetilcolina: transmite la orden del nervio al músculo.
  • Proteínas G: interruptores moleculares de muchas señales celulares.
  • Calmodulina: detecta el calcio dentro de la célula.
  • Receptor de LDL: capta el colesterol de la sangre.

Proteínas reguladoras y otras (6)

  • Histonas: empaquetan el ADN en los cromosomas.
  • p53: llamada «guardiana del genoma»; frena la división de células dañadas.
  • Ciclinas: controlan las fases del ciclo celular.
  • Represor lac: apaga el operón de la lactosa en Escherichia coli.
  • Proteína verde fluorescente (GFP): procede de la medusa Aequorea victoria; su estudio mereció el Nobel de Química de 2008.
  • Glucoproteínas anticongelantes: impiden que se congele la sangre de los peces nototenioideos antárticos.

Clasificación

  • Por su composición: holoproteínas o simples, solo aminoácidos (albúmina, colágeno), y heteroproteínas o conjugadas, con una parte no proteica: glucoproteínas (hCG), lipoproteínas (LDL), hemoproteínas (hemoglobina) o fosfoproteínas (caseína).
  • Por su forma: fibrosas (queratina, colágeno, fibroína) y globulares (enzimas, anticuerpos, hormonas).
  • Por su función: estructural, enzimática, de transporte, hormonal, defensiva, contráctil, de reserva, receptora y reguladora, como en la lista anterior.

Ejercicios resueltos

★ Practica paso a paso

1. Clasifica por su función: hemoglobina, pepsina, colágeno e IgE.

Hemoglobina: transporte; pepsina: enzima; colágeno: estructural; IgE: defensa.

2. La insulina humana tiene una cadena A de 21 aminoácidos y una cadena B de 30. ¿Cuántos enlaces peptídicos contiene?

Una cadena de n aminoácidos tiene n − 1 enlaces peptídicos: 20 + 29 = 49 enlaces peptídicos. Las dos cadenas se unen además por puentes disulfuro, que no son enlaces peptídicos.

3. ¿Cuántos tripéptidos diferentes pueden formarse con los 20 aminoácidos estándar?

Cada posición admite 20 opciones: 20 × 20 × 20 = 8.000 tripéptidos.

4. La EFSA fija una ingesta de referencia de 0,83 g de proteína por kilo y día para adultos. ¿Cuánta necesita una persona de 65 kg?

65 × 0,83 = 53,95, es decir, unos 54 g de proteína al día.

5. Indica el nivel estructural: a) la hélice α de la queratina; b) la unión de cuatro cadenas en la hemoglobina.

a) Estructura secundaria; b) estructura cuaternaria.

6. Al freír un huevo, la clara se vuelve blanca y sólida. ¿Qué le ocurre a la ovoalbúmina?

Se desnaturaliza: el calor deshace su plegamiento, pero la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) no cambia.

Importancia

Las proteínas ejecutan casi todas las instrucciones del ADN: un gen suele ser la receta de una proteína. Por eso muchas enfermedades se explican por una proteína defectuosa, como la anemia falciforme (hemoglobina alterada) o la hemofilia (falta de factor VIII). En medicina se fabrican proteínas como fármacos —insulina, EPO, anticuerpos monoclonales— y en la industria se usan enzimas en detergentes, quesos o panadería. En la dieta aportan los aminoácidos esenciales; se encuentran en huevos, leche, carne, pescado, legumbres y cereales. Si te interesan los catalizadores biológicos, consulta también los ejemplos de enzimas.

Preguntas frecuentes

¿Cuál es la proteína más abundante del cuerpo humano?

El colágeno, que supone aproximadamente entre una cuarta y una tercera parte de las proteínas del organismo y está en piel, huesos, tendones y cartílagos.

¿Cuántos aminoácidos forman las proteínas?

El código genético especifica 20 aminoácidos estándar, a los que se suman en casos especiales la selenocisteína y la pirrolisina. Nueve son esenciales para el adulto.

¿Qué diferencia hay entre un péptido y una proteína?

El tamaño: los péptidos son cadenas cortas, de menos de unos 50 aminoácidos, como la oxitocina (9); las proteínas son cadenas más largas y plegadas, como la albúmina.

¿Todas las enzimas son proteínas?

Casi todas. Las excepciones son las ribozimas, moléculas de ARN con actividad catalítica, como el ARN ribosómico que forma los enlaces peptídicos en el ribosoma.

¿Qué alimentos son ricos en proteínas?

Huevos, leche y derivados, carne, pescado, legumbres (lentejas, garbanzos, soja), frutos secos y cereales. Combinar legumbres y cereales mejora el aporte de aminoácidos esenciales.

Referencias

  • Nelson, D. L. y Cox, M. M. Lehninger. Principios de bioquímica. Barcelona: Omega.
  • Berg, J. M., Tymoczko, J. L. y Stryer, L. Bioquímica. Barcelona: Reverté.
  • EFSA Panel on Dietetic Products, Nutrition and Allergies (2012). «Scientific Opinion on Dietary Reference Values for protein». EFSA Journal.

Cómo citar este artículo

Equipo de Conceptualia. (2026). «Ejemplos de proteínas». Conceptualia. https://conceptualia.es/ejemplos/ejemplos-de-proteinas/

Sobre el autor

Conceptualia — El equipo editorial de Conceptualia redacta y revisa cada concepto para que sea claro, riguroso y útil, con ejemplos y ejercicios cuando ayudan a entenderlo.

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